3) Диаминомонокарбоновые кислоты, т. — е. А., содержащие две амино — и одну кислотную группы. Главнейшие: аргинин (CeHuOtN4 — гуанидино — аминовалерьяновая кислота); лизин (CeHi4OaNt — a-s-диаминокапроновая кислота), содержится почти во всех белках.
II. Ароматические аминокислоты:
1) Гомоциклически е, т. — е. производные ароматических ядер, состоящих только из углерода и водорода. Важнейшие: фенилаланин (C, HnOsN — a - амино — 3 — фенилпропионовая кислота), — дает при нагревании с крепкой азотной кислотой желтое окрашивание; реакция эта носит название ксантопротеиновой реакции, и т. к. фенилаланин содержится почти во всех белках, то эта цветная реакция служит и для открытия белков; т ирозин (C, HuOsN — а — амино — р- параоксифенилпропионовая кислота) — отличается от фенилаланина тем, что содержит еще гидроксил в ядре, т. — е. является и фенолом (см.). Тирозин — наиболее распространенная А. и при распаде белков выделяется в осадке, вследствие своей малой растворимости в воде. При нагревании тирозина с реактивом Миллона (раствор азотнокислой закиси и окиси ртути) получается красное окрашивание, зависящее от того, что тирозин содержит фенольную группу. Т. к. почти все белки содержат тирозин, то и миллоновская реакция служит для открытия белков.
2) Гетероциклические, т. — е. производные ядер, содержащих азот. Наиболее важные: триптофан (CuHiSOtNt — индол — а- аминопропионовая кислота); гистидин (CeH#OtN, — a — амино — 3 — имидазолпропионовая кислота) — содержится в значительном количестве в глобине, составной части гемоглобина — красящего вещества крови; пролин (CeH, O2N — а-пирролидин — карбоновая кислота) — содержится преимущественно в казеине и желатине; оксипролин (C5H, OtN — у — оксипирролидин т а — карбоновая кислота) — отличается от пролина содержанием гидроксильной группы; пролин и оксипролин являются производными пирролидина. Все эти А. обладают целым рядом общих свойств.
Они являются амфотерными (см.) веществами, т. — е. действуют одновременно как кислоты и как щелочи.
В силу своей противоположности эти свойства обнаруживаются в слабой степени, в особенности в моноаминомонокарбоновых кислотах, но уже в дикарбоновых кислотах (аспарагиновая, глютаминовая) кислотный характер выступает довольно резко, благодаря присутствию двух карбоксильных групп, точно так же, как в диаминомонокарбоновых кислотах (аргинин, лизин) преобладают щелочные свойства. А. растворяются как в кислотах, так и в щелочах, хорошо кристаллизуются, нек-рые (гликоколь, аланин) легко растворяются в холодной воде, другие только в горячей, но при охлаждении вновь выпадают из раствора. Из солей А. наиболее интересны медные, т. к. они служат для характеристики аминокислот.
При изучении смеси А., получаемых в результате гидролиза, весьма трудно произвести разделение их, так как свойства отдельных А. очень близки друг к другу. Для решения этой задачи до последнего времени употребляется почти исключительно «эфирный метод», разработанный знаменитым Эмилем Фишером.
Метод этот в существенных чертах состоит в следующем. К концентрированному раствору смеси А. прибавляют абсолютный спирт и пропускают газообразный хлористый водород до полного насыщения.
Спирт при этом присоединяется к карбоксильной группе А., образуя сложный эфир ее, а хлористый водород — к аминогруппе с образованием хлоргидрата сложного эфира А. Из этой смеси хлоргидратов извлекают затем свободные эфиры А. Для этого прибавляют серный эфир и крепкий раствор едкого натра, все время сильно взбалтывая; соляная кислота . при этом нейтрализуется едким натром, этиловые эфиры А. освобождаются и переходят в слой серного эфира. Последний затем отгоняют и остающуюся смесь этиловых эфиров А. подвергают дробной перегонке при уменьшенном давлении, т. к. они кипят при разных температурах. Полученные при разных температурах фракции содержат по две, три А. — Эфиры их омыляют затем водой, и новой дробной перегонкой, образованием трудно растворимых солей ит. п. получают отдельные А. Но этот «эфирный метод», ставший в руках Фишера и его учеников ключом к раскрытию тайны молекулы белка, в дальнейшем перестал удовлетворять экспериментаторов.
Дело в том, что эфирный метод не дает, к сожалению, точных количественных результатов для отдельных А.
Этим методом удалось выяснить, какие А. входят в состав белков, но ошибки получаются при желании определить, сколько каждой А. содержится в белке. Вследствие этого в наст, время эфирный метод пытаются усовершенствовать: пред — 476
ложены также и новые способы, описание к-рых можно найти в специальных учебниках.
Необходимо указать еще на нек-рые свойства А., служащие для качественного и количественного их определения.
Если подействовать азотистой кислотой на А-ту, то весь азот последней выделяется в виде газа. На этом свойстве ван-Слайк и построил свой метод для определения А. Измеряя выделившийся азот в особом приборе, можно вычислить количество А., имеющихся в растворе. Не менее распространен и метод Сэренсена, т. н. формолтитрование. Принцип его заключается в следующем: А. нельзя прямо титровать щелочью, т. к. аминогруппа задерживает электролитическую диссоциацию (см.) водородного иона кислоты. Но аминогруппа легко присоединяет к себе муравьиный альдегид. Если действовать формальдегидом на А., то влияние аминогруппы, т. о., нейтрализуется. Такая метилен-аминокислота, потеряв свой щелочный характер, полностью проявляет свои кислотные свойства и может быть протитрована щелочью. Существует и целый ряд колориметрических (основанных на цветных реакциях) методов количественного определения отдельных А. Уже одно это изобилие методов для определения А. указывает на то, какое громадное значение современная органическая химия придает их изучению.
Каким же образом А. соединяются между собой для образования сложной молекулы белка? Разъяснением этого вопроса мы обязаны Эмилю Фишеру. Установив, что белки состоят из А., он пытался произвести синтез белка соединением А. между собой.
Оказалось, что две А. (одинаковые или разные) можно соединить между собой таким образом, что карбоксильная группа одной связывается с аминогруппой другой. Такое амидное соединение двух А. Фишер назвал дипептидом. В последнем можно карбоксильную группу связать с аминогруппой еще одной А., в результате чего получается трипептид и т. д. Такие полипептиды путем нанизывания А. получены были в большом количестве, при чем удалось получить полипептид, содержащий уже 19 А. Сложные полипептиды дают уже целый ряд реакций, свойственных белкам, вследствие чего можно быть уверенным, что химия весьма близка к осуществлению искусственного получения белка из аминокислот.
Лит.: Е. Abderhalden, Handbuch der biologischen A^beitsmethoden, Eiweissabbauprodukte, Berlin, 1923.
Б. Збарский.
AM И H Ы, многочисленная группа орга нических веществ, имеющих большое значение в хим. технологии. Из А. наиболее известен и имеет наибольшее практическое значение анилин («анилиновые краски»).
А. можно рассматривать как продукт замены в аммиаке одного, двух или трех атомов водорода углеводородными, жирными или ароматическими радикалами (см. Алкилы). В первом случае это будут первичные амины (напр., метиламин СН8 — NH2), во втором — вторичные (диметиламин СН8 — NH — СН8), в последнем — третичные / он, — N — сна\ I триметиламин | I. Жирные А. при меняются, гл. обр.. в фармацевтической промышленности, ароматические — при изготовлении искусственных красителей. Почти все А., применяемые в технике, кроме метиламина (газ), являются жидкостями. Жирные А. отличаются от ароматических по своим хим. свойствам: первые при действии азотистой кислоты превращаются в спирты, воду и азот, вторые же дают диазосоединения (см.), — вещества, способные к разно-
